Cuáles son las propiedades fisicas y quimicas de las proteínas

Propiedades físicas de las proteínas ppt

Las estructuras altamente organizadas de las proteínas son verdaderas obras maestras de la arquitectura química. Pero las estructuras altamente organizadas tienden a tener cierta delicadeza, y esto es cierto en el caso de las proteínas. Desnaturalización es el término utilizado para cualquier cambio en la estructura tridimensional de una proteína que la hace incapaz de realizar la función que tiene asignada. Una proteína desnaturalizada no puede realizar su función. (A veces, la desnaturalización se equipara a la precipitación o coagulación de una proteína; nuestra definición es un poco más amplia). Una gran variedad de reactivos y condiciones, como el calor, los compuestos orgánicos, los cambios de pH y los iones de metales pesados pueden provocar la desnaturalización de las proteínas (Figura \(\PageIndex{1}\)).

Cualquiera que haya frito un huevo ha observado la desnaturalización. La clara del huevo se vuelve opaca a medida que la albúmina se desnaturaliza y coagula. Nadie ha invertido aún ese proceso. Sin embargo, dadas las circunstancias adecuadas y el tiempo suficiente, una proteína que se ha desplegado en condiciones suficientemente suaves puede volver a plegarse y puede volver a mostrar actividad biológica (Figura \(\PageIndex{8}\})). Estas pruebas sugieren que, al menos para estas proteínas, la estructura primaria determina la estructura secundaria y terciaria. Una secuencia dada de aminoácidos parece adoptar su particular disposición tridimensional de forma natural si se dan las condiciones adecuadas.

Propiedades de las proteínas ppt

Las proteínas son constituyentes comunes de todos los materiales biológicos, sin los cuales la vida no es posible. Son constituyentes esenciales de todas las células vivas. Se trata de un compuesto orgánico nitrogenado complejo -un polímero de aminoácidos- que se define como polímeros de alto peso molecular de monómeros de bajo peso molecular conocidos como aminoácidos, que están unidos entre sí por enlaces peptídicos. Las proteínas son polímeros de unos 20 aminoácidos diferentes unidos entre sí por enlaces peptídicos (estructura primaria). La composición de aminoácidos establece la naturaleza de las estructuras secundarias y terciarias. Éstas, a su vez, influyen significativamente en las propiedades funcionales de las proteínas alimentarias y en su comportamiento durante el procesado.4.2 Clasificación de las proteínas

1. Proteínas fibrosas: Las proteínas fibrosas son largas y similares a hilos o cintas y tienden a colocarse unas junto a otras formando fibras. Suelen ser insolubles en agua, ya que las fuerzas intermoleculares de estas proteínas son bastante fuertes. Son el principal material estructural de los tejidos animales. Algunos ejemplos son la queratina, la miosina, el colágeno, etc.

Propiedades generales de las proteínas

Los aminoácidos son los componentes básicos de los péptidos y las proteínas y, aunque todos tienen en común un grupo amino, un grupo carboxilo y una cadena lateral, los distintos grupos funcionales que componen la cadena lateral confieren a cada aminoácido propiedades físicas distintas que influyen en la formación y la función de las proteínas. Conocer estas propiedades físicas, como la carga, la solubilidad y el pKa, ayuda a diseñar secuencias peptídicas optimizadas para obtener un alto rendimiento y pureza de síntesis. Para simplificar el manejo de las secuencias peptídicas, cada aminoácido tiene un código de una sola letra. La siguiente tabla incluye los códigos de una sola letra y las propiedades físicas de los 20 aminoácidos estándar.

Propiedades químicas de las proteínas slideshare

Solubilidad Afectada por el equilibrio de aminoácidos hidrófobos e hidrófilos en su superficie Los aminoácidos cargados desempeñan el papel más importante para mantener la solubilidad de la proteína Solubilidad determinada por las fuerzas de repulsión entre las moléculas de proteína y una capa de agua de hidratación

Influencia del pH en la solubilidad de las proteínasLas proteínas son menos solubles en su punto isoeléctrico (sin carga neta) La proteína se vuelve cada vez más soluble a medida que el pH aumenta o disminuye alejándose del pI

Influencia de la sal en la solubilidad de las proteínasLos iones pequeños cargados positiva y negativamente en solución pueden agruparse alrededor de los grupos laterales cargados Estos iones pueden “apantallar” a los grupos laterales que interactúan entre sí Los grupos laterales cargados de las proteínas pueden acumular una nube de iones denominada atmósfera de contraiones La extensión de la atmósfera de contraiones depende de la fuerza iónica de los iones cargados en solución

Influencia de la concentración de sal en la solubilidad de las proteínasA bajas concentraciones de sal aumenta la solubilidad de las proteínas (salting-in): se tamizan las interacciones entre los grupos laterales en el pI, lo que impide la agregación. A altas concentraciones de sal, la solubilidad de las proteínas disminuye (salting-out): los iones salinos se unen a las moléculas de agua e interrumpen la capa hidrolítica de las proteínas.